Membraninsertion des Phagenproteins M13 procoat in Lipidvesikel mit rekonstituiertem Escherichia coli YidC

TL;DRAbstract

Die Translokation von Proteinen über und in die Cytoplasmamembran von Escherichia coli kann über verschiedene Mechanismen bewerkstelligt werden. Die zelluläre Sekretionsmaschinerie, die Translokase SecYEG, transportiert mithilfe der ATPase SecA große ungefaltete Proteine ins Periplasma oder leitet Membranproteine an die Insertase YidC weiter. Die Membraninsertion wird von YidC katalysiert, wodurch die native Konformation der Proteine in der Lipid-doppelschicht erreicht wird. Die Translokation einiger weniger Membranproteine verläuft Sec-unabhängig nur mithilfe der Insertase YidC. Eines dieser Sec-unabhängigen Proteine stellt das Haupthüllprotein des Bakteriophagens M13 dar. Dieses Protein wird als Präprotein, genannt M13 procoat, mit der Orientierung Nin-Cin in die innere Membran inseriert und besitzt eine zentrale Loop-Domäne im Periplasma. Dieser Vorgang wird vom elektrochemischen Membran-potential und YidC katalysiert. Anschließend wird das M13 procoat durch die Leaderpeptidase zu s

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