Étude de deux protéines contenant du fer non hémique isolées du genre Desulfovibrio : la rubrérythrine (purification et caractérisation chez Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27 774) et la rubrédoxine (effets de substitutions métalliques)

TL;DRAbstract

Les rubredoxines possedant le centre fer-soufre le plus simple ont servi de modeles pour l'etude de fonctionnement des hydrogenases contenant des centres plus complexes. Les rubredoxines de 3 souches de bacteries sulfato-reductrices du genre Desulfolvibrio (D. Desulfuricans ATCC 27 774 et Berre-Eau et D. Gigas) ont ete modifiees par remplacement de leur centre actif ferrique par du nickel et les activites d'echange deuterium-proton et de production de H2 ont ete mesurees par spectrometrie de masse. Les rubredoxines natives sont inactives vis-a-vis de la molecule de D2. La substitution metallique engendre l'apparition d'activites d'echange et de production qui, bien que faibles par rapport a celles des hydrogenases, permettent de conclure a un role du nickel dans l'activation de la molecule d'hydrogene. Le rapport H2/H2+Hd donne une valeur correspondant a un clivage heterolytique de D2. Le CO, inhibiteur des hydrogenases, entraine une inhibition reversible des rubredoxines a nickel. Le

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