TL;DRAbstract
La N-acetilglutamato sintasa (NAGS) cataliza la formacion del N-acetilglutamato (NAG) usando como sustratos glutamato y acetil-CoA. En microorganismos y plantas, esta reaccion es el primer paso de la ruta de biosintesis de la arginina, mientras que, en animales, esta implicada en el control del ciclo de la urea, ya que el NAG es un activador esencial de la carbamilfosfato sintetasa I encargada de la formacion del carbamilfosfato, intermedio en el ciclo de la urea. En humanos, la deficiencia de NAGS produce hiperamonemia y, desde 2002, ano en el que el gen de la NAGS humana fue identificado, varias mutaciones han sido publicadas. Esta tesis trata, principalmente, de la NAGS bacteriana clasica de Pseudomonas aeruginosa (PaNAGS), la cual se organiza en dos dominios: uno N-terminal llamado aminoacido quinasa (AAK) que presenta el plegamiento caracteristico de esta familia (?3s8?4) unido por un corto conector a un dominio acetiltransferasa (GNAT). Al inicio de esta tesis, pocos estudios se
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La N-acetilglutamato sintasa (NAGS) cataliza la formacion del N-acetilglutamato (NAG) usando como sustratos glutamato y acetil-CoA. En microorganismos y plantas, esta reaccion es el primer paso de la ruta de biosintesis de la arginina, mientras que, en animales, esta implicada en el control del ciclo de la urea, ya que el NAG es un activador esencial de la carbamilfosfato sintetasa I encargada de la formacion del carbamilfosfato, intermedio en el ciclo de la urea. En humanos, la deficiencia de NAGS produce hiperamonemia y, desde 2002, ano en el que el gen de la NAGS humana fue identificado, varias mutaciones han sido publicadas. Esta tesis trata, principalmente, de la NAGS bacteriana clasica de Pseudomonas aeruginosa (PaNAGS), la cual se organiza en dos dominios: uno N-terminal llamado aminoacido quinasa (AAK) que presenta el plegamiento caracteristico de esta familia (?3s8?4) unido por un corto conector a un dominio acetiltransferasa (GNAT). Al inicio de esta tesis, pocos estudios se
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